I D E A S Proteínas CLARAS Características generales de las proteínas Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos y poseen una característica fundamental, la especificidad. Desempeñan funciones biológicas muy variadas: estructurales, transporte de otras moléculas, movimiento, regulación hormonal, catalizadora, etcétera. Las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos.

Los aminoácidos Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino y un grupo carboxilo. Este último siempre es terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Los proteicos son ␣-aminoácidos; existen veinte distintos, que se diferencian por el grupo R o cadena lateral. 쐌 Carácter anfótero. Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases, Propiedades dependiendo del pH del medio donde se encuentren, pues tienen un grupo carboxilo de los aminoácidos

que puede desprender H⫹ y un grupo amino capaz de aceptar H⫹. Si el pH del medio biológico es el adecuado, ambos grupos pueden estar ionizados de forma simultánea; en este caso, los aminoácidos aparecen como iones dobles (zwitter iones). 쐌 Estereoisomería. La existencia de un carbono asimétrico permite que existan dos estereoisómeros. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.

Para nombrar los aminoácidos se utilizan las tres primeras letras del nombre del aminoácido. Nomenclatura A veces se emplea una sola letra, que no tiene por qué coincidir con la primera de su nombre. y clasificación de los aminoácidos Los aminoácidos se pueden clasificar, atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral, en: 쐌 Neutros. Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino. Pueden ser apolares o polares. 쐌 Apolares. Su cadena lateral es hidrófoba. 쐌 Polares. Su cadena lateral posee grupos hidrófilos. 쐌 Ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral. 쐌 Básicos. Contienen algún grupo amino en la cadena lateral.

El enlace peptídico El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro; ambos quedarían unidos y en la reacción se liberaría una molécula de agua. El compuesto así obtenido se denomina dipéptido. El enlace creado entre dos aminoácidos es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado, lo que provocaría la separación de los dos aminoácidos. La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido. En los enlaces peptídicos no participan los radicales de los aminoácidos, que quedan «colgando» del polipéptido, hacia arriba y hacia abajo, alternativamente.

Estructura de las proteínas La cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas. Se han descrito cuatro niveles estructurales diferentes, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior.

Estructura primaria Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido cuyo grupo carboxilo está libre.

Estructura secundaria

Es el plegamiento de la cadena polipeptídica. Existen dos tipos básicos: la ␣-hélice y la lámina plegada o lámina ␤. 쐌 ␣-hélice. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. 쐌 Lámina plegada o ␤. El plegamiento, en este caso, no origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag.

Estructura terciaria Constituye la disposición espacial tridimensional de la proteína. De ella depende su función. Se origina por la unión de determinadas zonas de la cadena polipeptídica por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser puentes disulfuro, fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. La estructura terciaria puede originar formas globulares o fibrilares.

Estructura cuaternaria

Sólo existe en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas. La estructura cuaternaria es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria.

Propiedades de las proteínas Solubilidad

Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua; en cambio, las que poseen estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, y los polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con estas.

Cualquier cambio que suponga una alteración de la conformación nativa afecta Alteración de la estructura espacial a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica pueden citarse el aumento de temperatura, las variaciones de pH y los cambios en la concentración salina.

Especificidad

Las proteínas son moléculas específicas; es decir, cada individuo posee algunas proteínas que lo distinguen de otros organismos.

Funciones 쐌 Funciones estáticas. Estructurales y almacén de aminoácidos. 쐌 Proteínas activas que realizan múltiples funciones. Fisiológica, regulación genética, catalizadora, inmunitaria.

Clasificación Holoproteínas

Únicamente poseen cadenas polipeptídicas. Pueden ser globulares (albúminas, globulinas, histonas) o fibrilares (queratina, colágeno, miosina, elastina).

Heteroproteínas

Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético. Según sea éste, se clasifican en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.

Métodos de identificación de las proteínas 쐌 Prueba de Biuret. Detecta la presencia de dos o más enlaces peptídicos en una molécula. 쐌 Prueba xantoproteica. Detecta la existencia de grupos fenilo. 쐌 Prueba de Millon. Detecta fenoles.